@article{oai:nagoya.repo.nii.ac.jp:00007573,
 author = {Imai, Kenichiro and 今井, 賢一郎 and Asakawa, Naoyuki and 朝川, 直行 and Tsuji, Toshiyuki and 辻, 敏之 and Sonoyama, Masashi and 園山, 正史 and Mitaku, Shigeki and 美宅, 成樹},
 issue = {3},
 journal = {Chem-Bio Informatics Journal},
 month = {},
 note = {Secondary structure breakers, particularly hairpin structures, impose strong limitations on the global structure of a protein. Three kinds of secondary structure breakers (proline, glycine and amphiphilic residues) were studied in myoglobin and hemoglobin, which are typical all-α type proteins. Secondary structure breakers were located as predicted in about two thirds of the interhelical loops. Charge symmetry analysis provided evidence that high charge symmetry drives the formation of hairpin structures. Based on this information about breakers and hairpin structures, the possibility of folding a protein in silico is discussed., 二次構造ブレイカやヘアピン構造形成は、タンパク質の構造形成に対して強い制限を与える。 そこで、典型的なall-α型のタンパク質であるミオグロビン、ヘモグロビンに注目し、二次構造ブレイカとヘアピン構造のメカニズムについて解析を行った。 以前の研究で、我々は、二次構造ブレイカにはプロリン、グリシン、両親媒性残基の3種類があることを示した。 これら3種の二次構造ブレイカを予測する方法でミオグロビン、ヘモグロビンのアミノ酸配列を解析したところ、ループ構造の7本中5本がこれらのブレイカによって折りたたまれていることがわかった。 さらに電荷分布の対称性を調べたところ、電荷分布の対称性とヘアピン構造には高い相関があることが見出され、電荷分布の対称性がヘアピン構造形成の駆動力になっていることが示唆された。 これらのことから電荷の対称性と二次構造ブレイカに注目することで、ミオグロビン、ヘモグロビンのすべてのループの折りたたみをとらえることができた。},
 pages = {65--77},
 title = {Secondary structure breakers and hairpin structures in myoglobin and hemoglobin},
 volume = {5},
 year = {2005}
}